Nitrogenase resistente a altas temperaturas amplia conhecimento sobre fixação de nitrogênio e abre perspectivas para biotecnologia.
Pesquisadores do Instituto Max Planck de Microbiologia Marinha, na Alemanha, identificaram características incomuns em uma enzima responsável pela fixação biológica de nitrogênio. Encontrada em um microrganismo de ambientes marinhos extremos, a nitrogenase apresentou capacidade de permanecer estável e funcional em temperaturas superiores a 90 °C.
O estudo analisou o arqueano Methanocaldococcus infernus, encontrado em ambientes vulcânicos de águas profundas. O microrganismo consegue transformar o nitrogênio atmosférico (N₂) em amônia, tornando o elemento disponível para incorporação em moléculas biológicas.
A equipe liderada por Tristan Wagner conseguiu cultivar o microrganismo em laboratório e induzir a fixação de nitrogênio em temperaturas acima de 90 °C. A investigação buscou compreender como a nitrogenase mantém sua estrutura e atividade em condições nas quais a maioria das proteínas seria rapidamente degradada.
Enzima apresenta elevada estabilidade térmica
A nitrogenase desempenha papel central na fixação biológica de nitrogênio por permitir a quebra da forte ligação existente entre os átomos da molécula de N₂. Para realizar essa reação, a enzima utiliza estruturas contendo metais, conhecidas como metallocofatores.
As formas mais estudadas de nitrogenase apresentam molibdênio em sua composição, enquanto outras utilizam vanádio ou apenas ferro. No caso de M. infernus, os pesquisadores observaram uma combinação de características estruturais associadas às três principais famílias da enzima.
Após isolar a nitrogenase diretamente do microrganismo, a equipe verificou que sua estrutura começou a se desestabilizar apenas a aproximadamente 90 °C, enquanto parte da proteína permaneceu intacta mesmo a 98 °C. A produção de amônia também ocorreu somente em temperaturas elevadas.
Estrutura é analisada em escala próxima à atômica
Para compreender o funcionamento da enzima, os pesquisadores combinaram fisiologia microbiana, purificação de proteínas, bioquímica e biologia estrutural. Como os metallocofatores da nitrogenase podem sofrer danos permanentes quando expostos ao oxigênio, os procedimentos foram conduzidos sob condições rigorosamente anaeróbicas.
A estrutura cristalizada foi posteriormente analisada no Institut de Biologie Structurale, em Grenoble, na França, utilizando radiação de síncrotron. A técnica permitiu observar a nitrogenase em resolução próxima à escala atômica.
Os resultados indicaram uma das estruturas de nitrogenase mais simples já estudadas, mas que reúne características encontradas nas versões baseadas em molibdênio, vanádio e ferro. Segundo os pesquisadores, essa configuração pode fornecer pistas sobre características presentes em formas ancestrais da enzima.
A análise também revelou um estado molecular até então não observado em nitrogenases contendo molibdênio. Esse estágio intermediário já havia sido identificado nas versões baseadas em vanádio e ferro, reforçando a hipótese de que diferentes nitrogenases possam compartilhar mecanismos fundamentais durante a quebra da molécula de nitrogênio.
Descoberta pode orientar futuras aplicações agrícolas
A compreensão desses mecanismos pode contribuir, no longo prazo, para novas abordagens biotecnológicas relacionadas à fixação de nitrogênio. Entre as possibilidades futuras está o desenvolvimento de sistemas biológicos capazes de transformar gases em compostos de interesse, como amônia.
Para a agricultura, os pesquisadores levantam ainda a possibilidade futura de culturas obterem maior acesso ao nitrogênio diretamente do N₂ atmosférico. Uma tecnologia desse tipo poderia contribuir para reduzir a dependência de fertilizantes nitrogenados produzidos industrialmente.
Essa aplicação, entretanto, ainda é uma perspectiva de pesquisa. O trabalho atual é fundamental e está concentrado na compreensão molecular da nitrogenase, não no desenvolvimento de um biofertilizante pronto para aplicação agrícola.